Какво е пролин: Разбиране на пролина
Пролинът е несъществена аминокиселина в човешкото тяло. Пролинът има три форми: DL-пролин, L-пролин и D-пролин. Пролинът, който обикновено се споменава, е L-пролин, естествено срещаща се аминокиселина, която е колонен кристал при стайна температура. Бързо се разлага при 215-220 градуса при нагряване. Разтворим е в гореща вода и етанол, има леко сладък вкус и е хигроскопичен. Върти се наляво в алкален разтвор. [ ]D25-86.5 градуса (вода), -60.4 градуса (5N солна киселина). Намира се в различни протеини. Това е умерено изобилна аминокиселина в морските планктонни организми и също присъства в морската вода, частиците и морските седименти.
Какво е пролин: Свойства на структурата на протеина
Уникалната циклична структура на страничната верига на пролина дава на пролина отлична конформационна твърдост в сравнение с други аминокиселини. Той също така влияе върху скоростта на образуване на пептидна връзка между пролин и други аминокиселини. Когато пролинът е свързан с амидната група в пептидна връзка, неговият азот не е свързан с никакъв водород, което означава, че не може да отдава водородни връзки, но може да приема водородни връзки.
Образуването на пептидни връзки с входящата Pro-tRNAPro е много по-бавно, отколкото с всяка друга tRNA, което е обща характеристика на N-алкил аминокиселините. Образуването на пептидната връзка между входящата tRNA и веригата, завършваща с пролин, също е бавно. Най-бавно е образуването на връзката пролин-пролин.
Уникалната конформационна твърдост на пролина засяга вторичната структура на протеините в близост до пролиновите остатъци и може да обясни по-високото разпространение на пролина в термофилните бактериални протеини. Вторичната структура на протеина може да бъде описана чрез двустенните ъгли φ, ψ и ω на гръбнака на протеина. Цикличната структура на страничната верига на пролина заключва ъгъла φ на около -65 градуса.
Пролинът може да действа като структурен разрушител в конвенционалните вторични структурни елементи като -спирали и -листове; обаче, пролинът също често се среща като x-ти остатък в -спирала и в краищата на -листове. Пролин лактобацилус на прах също е често срещан в завои (друга вторична структура), помагайки за образуването на -завои. Това може да обясни странния факт, че пролинът често е изложен на разтворител, въпреки че има напълно неполярна странична верига.
Последователните пролини или хидроксипролини могат да произведат полипролинови спирали, които са основната вторична структура в колагена. Хидроксилирането на пролин значително повишава конформационната стабилност на колагена от пролил хидроксилазата. Следователно хидроксилирането на пролин е решаващ биохимичен процес за поддържане на съединителните тъкани на висшите организми. Тежки заболявания като скорбут могат да бъдат причинени от дефекти в това хидроксилиране, като мутации на пролил хидроксилаза или липса на есенциални кофактори на аскорбинова киселина (витамин С).